Hóa học

Chặng Đường Lắp Ráp Cụm Sắt- Lưu Huỳnh Trong Vi Sinh Vật

Cụm Sắt

Giới Thiệu

Sắt là một kim loại chuyển tiếp cần thiết trong sinh học do việc sử dụng nó như một yếu tố cộng tác cho quá trình cố định nitơ, quá trình quang hợp và quá trình hô hấp. Sắt có thể gắn vào protein trong các trung tâm phản ứng sắt đơn và đôi, có thể được kết hợp vào vòng porphyrin để tạo thành heme và có thể kết hợp với lưu huỳnh nguyên tố để tạo thành các trung tâm sắt-lưu huỳnh (Fe-S). Sắt là nguyên tố phổ biến thứ tư theo trọng lượng trong vỏ Trái Đất. Dạng Fe2+ dễ tan hơn được củng cố bởi khí quyển khử của Trái Đất sớm đã đảm bảo rằng sắt có sẵn cho vi sinh vật và rằng các hợp chất sắt được sử dụng như một yếu tố cộng tác cho nhiều phản ứng sinh hóa. Đặc biệt, cụm Fe-S được cho là một trong những yếu tố sắt sớm nhất được sử dụng trong sinh học.

Cụm sắt- lưu huỳnh, gồm sắt và lưu huỳnh nguyên tố ở các tỷ lệ mô lượng khác nhau, thường ổn định ở nhiều trạng thái oxi hóa và có thể quá trình chuyển đổi điện lý sinh lý (từ -500 đến 150 mV). Do đó, truyền electron là một vai trò chính của cụm Fe-S. Cụm Fe-S cũng tham gia vào quá trình kết hợp và kích hoạt chất cơ sở trong enzyme dehydratase và enzyme radical-S-adenosylmethionine (102). Cuối cùng, cụm Fe-S được sử dụng như “công tắc phân tử” cho quá trình điều chỉnh gen ở cả cấp độ chuyển mã và chuyển dịch do sự nhạy cảm của chúng đối với điều kiện oxi hóa trong tế bào (52). Hình thức cụm phổ biến nhất, [2Fe-2S] và [4Fe-4S], thường được gắn vào protein bằng Cys thậm chí cả Asp, His, Ser hoặc đứng định rễ có thể gắn kết cụm ở các vị trí đơn (82). In vitro, trong sự hiện diện của Fe2+/3+ và S2-, cụm Fe-S có thể tự hình thành trong protein có số lượng và sự sắp xếp đúng của các ligand Cys (71). Tuy nhiên, vì cả Fe lẫn S đều rất phản ứng và độc tính trong tế bào, quá trình lắp ráp cụm Fe-S yêu cầu các con đường sinh học được phối hợp cẩn thận trong các tế bào sống.

Có nhiều con đường lắp ráp cụm Fe-S ở cả ba vương quốc của sự sống. Ba con đường được xác định cho đến nay là hệ thống Isc (lắp ráp cụm sắt-lưu huỳnh), hệ thống Suf (tạo lưu huỳnh) và hệ thống Nif (sửa chữa nitơ) (được xem xét gần đây trong bài viết 46). Phân bố tiến hóa của ba hệ thống này là phức tạp. Ví dụ, ở vi khuẩn nguyên sinh, con đường Suf có vẻ là hệ thống chính để lắp ráp cụm Fe-S so với con đường Isc, trong khi ở Escherichia coli, sự quan trọng tương đối của Suf và Isc được đảo ngược. Hơn nữa, các vi sinh vật như Mycobacterium tuberculosis, cũng như một số archaea, có vẻ chỉ có con đường Suf để lắp ráp cụm. Ở eukaryotes, sự quan trọng tương đối của mỗi con đường lắp ráp cụm Fe-S phức tạp hơn do sự khác biệt vị trí của chúng trong các tổ chức cụ thể. Các chồng lắp ráp Isc được tìm thấy chủ yếu trong các tế bào hỗn hợp, trong khi chồng lắp ráp Suf đã được bảo toàn trong các tế bào xanh của một số hệ thống quang hợp.

Tuy nhiên, phân tích sinh học và di truyền của ba con đường đã cho thấy một số khác biệt về vai trò vật lý thông thường của chúng (xem dưới đây). Chúng tôi cho rằng các con đường có thể được chia tách một cách lỏng lẻo thành con đường được sử dụng để lắp ráp cụm vận hành nhà (Isc), con đường được sử dụng trong điều kiện căng thẳng (Suf) và con đường được sử dụng để lắp ráp các cụm phức hoặc đặc biệt cho một enzyme cụ thể (Nif). Một giải thích có thể cho sự phân bố đa dạng của ba hệ thống là trong một số vi sinh vật hoặc tổ chức con (trong eukaryotes), các thuộc tính sinh học khác nhau của mỗi con đường có thể mang lại lợi thế. Ví dụ, ở một số vi sinh vật, tỷ lệ lắp ráp cụm cao để hỗ trợ tăng trưởng nhanh có thể là rất có lợi, trong khi trong một số tình huống khác, một con đường lắp ráp cụm bảo vệ một cách cẩn thận, chống lại căng thẳng sẽ được lựa chọn. Rõ ràng, giả thuyết này cần được xác nhận bằng các thí nghiệm tương lai so sánh cẩn thận mỗi con đường trong một loạt các điều kiện kiểm soát.

Các Cụm Phần Chức Năng Phổ Biến Trong Lắp Ráp Cụm Fe-S

Một enzyme cysteine desulfurase được yêu cầu để giải phóng nguyên tử lưu huỳnh từ cysteine tự do để sử dụng trong quá trình lắp ráp cụm (Hình 1). Lưu huỳnh được giải phóng bởi cysteine desulfurase được đóng góp vào một protein thứ hai, đóng vai trò như một “kết cấu” cho quá trình lắp ráp cụm còn non (Hình 1). Sau khi lắp ráp cụm trên kết cấu, cụm Fe-S được chuyển cho một apoprotein mục tiêu (Hình 1). Trong danh mục hệ thống lắp ráp cụm sắt-lưu huỳnh vi sinh vật, enzyme cysteine desulfurase được đặt với “S” và protein kết cấu được chỉ dẫn với “U” (như IscS và IscU).

Sự Đóng Góp Của Cụm Fe-S Cho Vi Sinh Vật

Mặc dù sơ đồ đơn giản của quá trình lắp ráp cụm Fe-S, chi tiết cơ chế lắp ráp cụm Fe-S vẫn đang được làm sáng tỏ. Một hạn chế quan trọng của kiến thức của chúng ta là quá trình hiến sắt sinh trưởng cho lắp ráp cụm trạng thái non trong tế bào sống. Đây không phải là một câu hỏi đơn giản, vì các chi tiết cơ bản về sự di chuyển sắt trong tế bào vi khuẩn vẫn chưa được giải quyết. Hầu hết sắt trong tế bào được gắn kết vào các enzyme sắt và các protein lưu trữ sắt, chẳng hạn như ferritin. Được chấp nhận rằng chỉ một phần nhỏ của tổng sắt tế bào, được gọi là mạch sắt di động, có sẵn để tổng hợp các yếu tố sắt. Cố gắng xác định nồng độ chính xác của mạch sắt di động trong vi khuẩn đã dẫn đến ước tính khoảng 10 μM (so với nồng độ sắt tổng cộng khoảng 200 μM) (129). Tuy nhiên, đo lường mạch sắt di động thường dựa trên việc kết hợp của sắt “có sẵn” sau đó là phát hiện các chất phức sắt-cela. Nồng độ sắt có thể kết hợp trong tế bào có thể không tương đương trực tiếp với nồng độ sắt có thể cung cấp sinh học trong mạch sắt di động được sử dụng cho tổng hợp yếu tố sắt, vì chất gắn sắt chính nó có thể cạnh tranh trực tiếp với ligandin sắt tế bào hoặc protein di chuyển sắt. Hơn nữa, sắt trong tế bào có thể không có dạng “miễn phí” hoặc “môi trường nước” mà sẽ được gắn kết vào các chất đối lập tế bào. Danh tính của các chất đối lập kết hợp sắt trong mạch sắt di động là không biết, nhưng chúng có thể là các chất phân chaperone protein như CyaY (xem dưới), các chất nhỏ như citrate, axit nuclêic hoặc các thành phần tế bào khác.

Bất cứ hình ảnh đơn giản nào về quá trình lắp ráp cụm Fe-S đều phức tạp hơn bởi sự tham gia của một loạt các protein phụ trợ cần thiết cho lắp ráp cụm trong tế bào sống. Trong nhiều trường hợp, vai trò chính xác của các protein phụ trợ này chưa được đặc trưng tốt, và các gene loại bỏ thể hiện các loại hiện tượng khác nhau đối với tổng hợp cụm Fe-S trong vivo. Cuối cùng, nhiều loài vi khuẩn chứa nhiều con đường lắp ráp cụm Fe-S được sử dụng trong một số điều kiện tăng trưởng hoặc căng thẳng. Ở một số trường hợp, các con đường này chồng chéo chức năng, trong khi ở các trường hợp khác, các hệ thống lắp ráp cụm được sử dụng duy nhất cho một điều kiện tế bào cụ thể.

Bài viết này được tổ chức thành các phần tập trung vào các đặc điểm sinh hóa của các loại protein lắp ráp cụm Fe-S chức năng. Ngoài ra, một số phần được dành cho các protein lắp ráp cụm Fe-S mới lạ chức năng trong vivo vẫn chưa được biết đến mức lớn. Bài viết kết thúc bằng một mô tả chi tiết về sự điều chỉnh của lắp ráp cụm Fe-S trong vivo và một cuộc thảo luận về sự tương tác chức năng giữa các con đường lắp ráp cụm Fe-S trong vivo. Một số bài viết gần đây cung cấp nền tảng khá rộng về lắp ráp cụm Fe-S (8, 34, 46, 63). Khi cần thiết, chúng tôi trích dẫn những bài viết này và tập trung vào những tiến bộ gần đây trong việc hiểu về tổng hợp cụm Fe-S.

Đánh giá

An Nhiên

An nhiên là một sinh viên năm cuối tại trường Đại học Ngoại thương, người có niềm đam mê mãnh liệt với việc chia sẻ kiến thức và giảng dạy. An Nhiên đã dành nhiều thời gian để nghiên cứu và hiểu sâu về các phương pháp giảng dạy hiệu quả, đặc biệt là trong lĩnh vực giáo dục cấp 1, cấp 2 và cấp 3. Với hai năm kinh nghiệm làm gia sư tại các trung tâm giáo dục, An nhiên đã tích lũy được nhiều kỹ năng quan trọng luôn luôn muốn chia sẻ kiến thức.

Related Articles

Back to top button